Averiguan cómo funciona un nanomotor natural

Nuestras células producen miles de proteínas, pero más de un tercio de esas proteínas sólo puede desempeñar su función después de migrar hacia el exterior de la célula. Si bien se sabe que la migración de proteínas sucede con la ayuda de varios “nanomotores” que las empujan hacia fuera de la célula, poco se conoce sobre su funcionamiento mecánico exacto. Una nueva investigación realizada por el equipo de Anastassios Economou, del Instituto Rega, y el Laboratorio de Bacteriología Molecular, ambos centros adscritos a la Universidad de Lovaina en Bélgica, revela los entresijos de uno de tales nanomotores, llamado SecA.

La migración de proteínas es una cuestión fundamental en biología, y un fenómeno esencial para la vida. Ejemplos de proteínas que migran los tenemos en la insulina (la ausencia de la cual lleva a la diabetes), anticuerpos (esenciales para combatir infecciones), y los canales de membrana (cruciales para la función celular neuronal).

Los péptidos señalizadores actúan como direcciones postales y dirigen a las proteínas exportadas hacia la membrana para ser transportadas fuera de la célula.

Representación del nanomotor SecA. (Imagen: © T. Economou)

En investigaciones anteriores, el Dr. Economou, en colaboración con Babis Kalodimos (Universidad Rutgers en Estados Unidos), reveló cómo los péptidos señalizadores se enlazan a un receptor celular específico en la membrana, que después se conecta al canal de exportación que lleva al exterior de la célula. Se descubrió también que este receptor actúa como un nanomotor, con dos componentes mecánicos separados, comparables a pistones, que de alguna forma empujan a las proteínas fuera de la célula. El mecanismo exacto por el cual ocurría esto era un misterio. Hasta ahora.

En el estudio actual, Economou y su equipo han mostrado cómo el receptor SecA se mueve para empujar a las proteínas fuera de la célula: Cuando un péptido señalizador hace contacto, los dos pistones se excitan. Se colocan uno contra el otro en una serie de pasos definidos y modifican su forma. Esta serie de movimientos cuidadosamente orquestados abre el canal de exportación y atrapa la proteína exportada en su interior. En un paso final, las dos partes se disocian y el único pistón restante empuja la proteína hacia fuera en ciclos de movimientos repetidos.

El descubrimiento añade una pieza importante en el rompecabezas de la explotación de la migración de proteínas para mejorar la salud. El hallazgo ayudará en la búsqueda de antibióticos específicos contra las vías de secreción de proteínas bacterianas dañinas. Asimismo ofrece la posibilidad de optimizar la producción biotecnológica de biofármacos, utilizando “fábricas celulares” microbianas para secretarlos.

En la investigación también han trabajado Giorgos Gouridis, Spyridoula Karamanou, Marios Frantzeskos Sardis, Martin Alexander Schärer y Guido Capitani.
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